python实现蛋白质建模（实用教程-使用PyMOL的Align进行蛋白结构叠合比对）

Align

align首先执行序列比对，然后进行结构叠加，进行多次迭代以便进行微调，在蛋白序列相似性大于30%的时候可以达到良好的效果。

用途

Align常常在结构生物学以及虚拟筛选中使用，当对不同的蛋白结构并对其进行比较时，我们就可以使用align比较蛋白结构，查看两者之间的差异，这个结构上的差异有一个量化的指标就是RMSD。它的概念和计算方式，都会在下面列出。目前，pymo是一个很流行的三维蛋白结构显示工具。本次的目的是，使用pymol对蛋白结构进行align，结果可以通过肉眼观测或者RMSD进行量化。

用法

align mobile, target [, cutoff [, cycles [, gap [, extend [, max_gap [, object [, matrix [, mobile_state [, target_state [, quiet [, max_skip [, transform [, reset ]]]]]]]]]]]]]

解释：

mobile =字符串：需要移动的对象名 target =字符串：目标的对象名 cutoff = 浮点数：截断值，默认2.0 cycles =整数：最大循环数，默认5 gap, extend, max_gap: 序列对比参数 object = 字符串：创建的一个比较对象名，默认无 matrix = 字符串: 序列比对的替换矩阵的文件名，默认BLOSUM62 mobile_state =整数: 移动选择的对象状态，默认全状态 target_state = 整数：目标选择的对象状态， 默认全状态 transform = 0/1: 是否做叠加，默认1

Alignment Objects

可以使用object = somename参数创建align对象。align对象可以：

（1）对比序列查看器

（2）对比原子对结果展示3D查看器中的线条

（3）可以保存到clustalw序列比对文件

RMSD

单位是埃 RMSD,root-mean-square deviation，也就是均方根偏差。原子位置的均方根偏差是叠加蛋白质的原子（通常是骨架原子）之间的平均距离的量度。注意，RMSD计算可以应用于其他非蛋白质分子，如小的有机分子。在球状蛋白质构象的研究中，通常在刚体进行完叠加后通过计算Cα原子坐标之间的RMSD来表征三维结构的相似性。

等式：

其中δi是原子i与参考原子之间的距离。计算时通常只计算为骨架重原子C，N，O和Cα或有时仅计算Cα原子。例如给出两套原子坐标，v和w，计算他们的RMSD就是，如下：

通常，RMSD用作两种或更多种蛋白质结构之间相似性的定量测量，通常越低越好。

Examples

#获取蛋白

fetch 1oky 1t46

#比较这两个结构

align 1oky, 1t46

# 比较这两个结构，比较比较对象命名为：alnobj，并且将alnobj保存为clustalw 文件,文件名为alignment.aln

align 1oky, 1t46, object=alnobj

save alignment.aln, alnobj

结果

alignment.aln文本内容

PS

附加鼠标操作流程：1t46右侧的A按钮-->align-->to molecule-->1oky

参考网页：https://pymolwiki.org/index.php/Align