水稻osck2基因 揭示水稻OsCERK1受体直接识别几丁质的分子机制

水稻作为最重要的粮食作物之一,在粮食安全中发挥着重要作用。在长期进化过程中,水稻与微生物展开了一系列“军备竞赛”,其中稻瘟菌等有害真菌病原微生物会造成水稻减产;而水稻也可以与有益的真菌通过共生反应增加产量。水稻等植物通过模式识别受体(一类可以识别病原体保守组分的蛋白)识别模式信号分子来触发免疫或者共生反应。几丁质是真菌细胞壁的主要成分,是一类典型的真菌模式信号分子,它由 N-乙酰葡糖胺(N-acetylglucosamine,NAG)构成的寡聚糖。在水稻中,模式识别受体激酶OsCERK1 在调控长链几丁质多糖诱发的先天免疫反应和短链几丁质多糖促进的共生作用中发挥着关键的作用。因此处于水稻几丁质信号调控的中心地位。然而, OsCERK1是否可以直接识别几丁质信号及其具体识别的分子机制并不清楚。

JIPB近日在线发表了清华大学生命科学学院柴继杰课题组为“Structural insight into chitin perception by chitin elicitor receptor kinase 1 of Oryza sativa”的研究论文(htt‍ps://doi.or‍g/10.1111/jipb.13279)。该研究发现水稻OsCERK1可以直接识别几丁质,并解析了它们之间的相互作用机制。

水稻osck2基因 揭示水稻OsCERK1受体直接识别几丁质的分子机制(1)

柴继杰课题组通过生化实验首次证明了OsCERK1可以直接识别几丁质多糖,并且证明它对长链的 (NAG)6和短链的 (NAG)4的亲和力不同。随后解析了分辨率为2.0 Å的OsCERK1胞外区和 (NAG)6的复合物晶体结构,直观而全面的分析了OsCERK1结合(NAG)6的分子机制:OsCERK1 的LysM2结构域表面的“沟槽”是长链的(NAG)6和短链的(NAG)4的共同结合位点,且LysM1结构域对于几丁质的识别不重要。综上,本研究完善了OsCERK1 作为关键节点调控免疫和共生反应的分子模型。通过结构及序列分析,本文设计了显著提高几丁质结合能力的OsCERK1TT 突变体,该突变体也被报道增强了水稻的免疫反应和共生反应,有望促进水稻增产。这些实验为基于结构的遗传突变改造来培育高抗高产的水稻株系提供了启示,具有重要的应用价值。

水稻osck2基因 揭示水稻OsCERK1受体直接识别几丁质的分子机制(2)

OsCERK1-ECD可以直接识别几丁质寡聚多糖

柴继杰课题组主要从事植物先天免疫机制的研究,取得了一系列重要突破(Sun et al., Science, 2013; Song et al., Cell Res. 2016; Tang et al., Cell Res. 2016; Wang et al., Science, 2019a; Wang et al., Science, 2019b; Xiao et al., Nature, 2019; Ma et al., Science, 2020), 课题组在几丁质介导的植物天然免疫研究中也取得了一系列进展,2012年首次揭示了几丁质激活模式植物拟南芥AtCERK1的机理,该研究为理解植物免疫调控及其它受体激酶的作用方式提供了宝贵的模型(Liu et al., Science, 2012); 随后又揭示了水稻中的几丁质受体蛋白OsCEBiP识别几丁质信号的分子机制(Liu et al., Structure, 2016)。这篇研究进一步完善了水稻几丁质受体OsCERK1在水稻抗病及共生过程中的作用。清华大学生命科学学院柴继杰教授及副研究员韩志富博士为通讯作者,清华大学博士研究生徐莉为该论文的第一作者。北京大学现代农学院王继纵研究员和清华大学博士后肖裕也参与了该项研究工作。该研究得到了国家自然科学基金、清华-北大生命科学联合中心、清华大学高精尖生物学中心等经费的支持。

参考文献:

1. Liu, T., Liu, Z., Song, C., Hu, Y., Han, Z., She, J., Fan, F., Wang, J., Jin, C., Chang, J., Zhou, J.-M., and Chai, J.(2012). Chitin-Induced Dimerization Activates a Plant Immune Receptor. Science 336: 1160.

2. Liu, S., Wang, J., Han, Z., Gong, X., Zhang, H., and Chai, J.(2016). Molecular Mechanism for Fungal Cell Wall Recognition by Rice Chitin Receptor OsCEBiP. Structure 24: 1192-1200.

3. Ma, S., Lapin, D., Liu, L., Sun, Y., Song, W., Zhang, X., Logemann, E., Yu, D., Wang, J., Jirschitzka, J., Han, Z., Schulze-Lefert, P., Parker, JE., Chai, J. (2020). Direct pathogen-induced assembly of an NLR immune receptor complex to form a holoenzyme. Science 370: 3069.

4. Song, W., Liu, L., Wang, J., Wu, Z., Zhang, H., Tang, J., Lin, G., Wang, Y., Wen, X., Li, W., et al. (2016). Signature motif-guided identification of receptors for peptide hormones essential for root meristem growth. Cell research 26: 674-685.

5. Sun, Y., Li, L., Macho, A.P., Han, Z., Hu, Z., Zipfel, C., Zhou, J.M., and Chai, J. (2013). Structural basis for flg22-induced activation of the Arabidopsis FLS2-BAK1 immune complex. Science 342: 624-628.

6. Tang, J., Han, Z., Sun, Y., Zhang, H., Gong, X., and Chai, J. (2015). Structural basis for recognition of an endogenous peptide by the plant receptor kinase PEPR1. Cell research 25: 110-120.

7. Wang, J., Hu, M., Wang, J., Qi, J., Han, Z., Wang, G., Qi, Y., Wang, H.W., Zhou, J.M., and Chai, J.(2019a). Reconstitution and structure of a plant NLR resistosome conferring immunity. Science: 364.

8. Wang, J., Wang, J., Hu, M., Wu, S., Qi, J., Wang, G., Han, Z., Qi, Y., Gao, N., Wang, HW., Zhou, JM., Chai, J. (2019b). Ligand-triggered allosteric ADP release primes a plant NLR complex. Science: 364.

9. Xiao, Y., Stegmann, M., Han, Z., DeFalco, TA., Pary,s K., Xu, L., Belkhadir, Y., Zipfel, C., Chai, J. (2019). Mechanisms of RALF peptide perception by a heterotypic receptor complex. Nature 572: 270-274.

温馨提示:本文转自“JIPB”,文章转载只为学术传播,无商业用途,版权归原作者所有,如涉及侵权问题,请联系我们,我们将及时修改或删除。

TOPSCI-拓普思由世界知名大学博士团队加盟打造的科研学术分享,SCI论文编辑/SCI期刊解析/SCI论文写作技巧指导/科研工具运用/科研成果转化等。

,

免责声明:本文仅代表文章作者的个人观点,与本站无关。其原创性、真实性以及文中陈述文字和内容未经本站证实,对本文以及其中全部或者部分内容文字的真实性、完整性和原创性本站不作任何保证或承诺,请读者仅作参考,并自行核实相关内容。文章投诉邮箱:anhduc.ph@yahoo.com

    分享
    投诉
    首页